La chaperona Hsp90 puede estabilizar el crecimiento de tumores

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El investigador del Instituto de Biología Integrativa de Sistemas de la Universidad de Valencia, Ron Geller, demostró que la proteína chaperona Hsp90 influye en otros prótidos. Esta les ayuda a plegarse correctamente y estabiliza a las implicadas en el crecimiento de algunos tumores y a las que se encuentran en situación de hipertermia, cuando se produce un aumento de la temperatura del cuerpo por encima de lo normal. Asimismo, les ayuda en su degradación. Por este motivo, los inhibidores de la Hsp90 son investigados como fármacos contra el cáncer.

Además de Ron Geller, el equipo investigador lo forman Sebastian Pechmann, de la Universidad de Montreal; Ashley Acevedo, de la Rockefeller Universidad de Nueva York; Raul Andino, de la Universidad de San Francisco; y Judith Frydman, de la Universidad de StanfordEl experimento demuestra por primera vez cómo las chaperonas intervienen en la evolución general de algunas de estas macromoléculas de forma muy específica. Este estudio se publicó este pasado jueves 3 de mayo en la revista Nature Communications.

El trabajo analizó su desarrollo en el virus de la poliomielitis. Esta enfermedad infecciosa solo tiene once proteínas y cuenta con una gran capacidad evolutiva. También posee un periodo de replicación corto (ocho horas por ciclo), una alta tasa de mutación y un gran número de población (1000 millones por mililitro).

La investigación fue financiada por el Ministerio de Economía, Industria y Competitividad (MINECO) mediante ayudas Ramón y Caja. Además a través  de una beca otorgada a Judith Frydman por el Instituto Nacional de Alergias y Enfermedades Infecciosas (NIH) de Estados Unidos. El Instituto de Biología Integrativa de Sistemas (I2SysBio), centro mixto de la Universidad de Valencia-CSIC, se dedica al estudio de sistemas biológicos complejos, sobre todo microorganismos, con aplicaciones principalmente en biomedicina y biotecnología.

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